As proteínas correspondem a um dos três principais macronutrientes do corpo e são sintetizadas a partir de elementos de construção individuais designados aminoácidos (AAs). Os aminoácidos unem-se através de ligações peptídicas, que ligam a extremidade amino de um AA à extremidade carboxi do AA seguinte, dando origem à estrutura primária da proteína. Posteriormente, a cadeia de AAs sofre novas alterações, dando origem a estruturas tridimensionais complexas. As proteínas apresentam uma grande diversidade de funções, incluindo funções catalíticas, estruturais, de regulação, de transporte, armazenamento e imunológicas. Estas são digeridas por ação das proteases e das peptidases secretadas pelo estômago e pelo pâncreas e são posteriormente absorvidos como AAs individuais no intestino delgado através de transportadores especializados. Existem inúmeras patologias relacionadas com anomalias das proteínas, entre as quais perturbações relacionadas com as enzimas, recetores, canais presentes na membrana, hormonas, acumulação de proteínas e patologias autoimunes. Show
Última atualização: Sep 28, 2022 EstruturaAminoácidos, peptídeos e proteínas
Exemplo do aminoácido fenilalanina Imagem por Lecturio.Formação de ligações peptídicas
Formação de uma ligação peptídica entre 2 aminoácidos Imagem por Lecturio.Exemplo de um polipeptídeo que contem 6 aminoácidos, unidos por ligações peptídicas: Movimento rotacional dentro das cadeias polipeptídicas
A imagem apresentada representa um exemplo de um polipeptídeo constituído por 4 aminoácidos de glicina (gli), no qual é possível observar as ligações que apresentam capacidade rotacional: “Folding” das proteínas: 4 níveis de estrutura das proteínasExistem 4 níveis de estrutura proteica; muitas vezes, designados, como o “folding” proteico. Os níveis de estrutura são, a primária, secundária, terciária e quaternária. Para ocorrer um “folding” adequado é necessária a ajuda das proteínas “chaperones“ Estrutura primária:
Na imagem apresentada é possível visualizar a estrutura primária das proteínas (uma agregação de aminoácidos) Imagem por Lecturio.Estrutura secundária:
Exemplos de estuturas em α-hélices e folhas β-plissadas Imagem por Lecturio.Estrutura terciária:
Exemplo de uma estrutura terciária Imagem por Lecturio.A imagem apresentada representa a estrutura terciária das proteínas Imagem por Lecturio.Estrutura quaternária:
Hemoglobina: Formas do “folding” de proteínas quaternárias e terciárias Imagem por Lecturio.Proteínas “chaperones“As proteínas “chaperones” ajudam no “folding” das proteínas.
As proteínas “chaperones” auxiliam no “folding” das proteínas Imagem por Lecturio.Desnaturação das proteínas
As proteínas podem ficar desnaturadas (ou mal estruturadas) como resultado de alterações no pH, temperatura ou concentração iónica. Imagem por Lecturio.Vídeos recomendadosPropriedadesA estrutura única da proteína (primária, secundária, terciária e quaternária) confere à mesma, propriedades físicas e químicas importantes para a sua função. Algumas dessas propriedades são:
Tipos e Funções das ProteínasAs proteínas apresentam uma grande variedade de funções no corpo, incluindo:
Descrição Geral das Fontes, Digestão e Absorção das ProteínasFontes de proteína e síntese proteica
Digestão
Tabela: Enzimas secretadas envolvidas na digestão proteica
Absorção
Proteínas de transporte presentes nas membranas dos enterócitos e envolvidas na absorção de proteínas: Vídeos recomendadosDescrição Geral do Metabolismo das ProteínasO metabolismo proteico consiste num grupo de processos bioquímicos responsável tanto pelo anabolismo (síntese de proteínas e AAs) como pelo catabolismo (decomposição de proteínas e AAs). Utilização dos AAs após a absorção
Derivados dos aminoácidos: Catabolismo e excreção
A imagem apresentada representa esquemáticamente o metabolismo dos aminoácidos, incluindo as 3 principais vias: reutilização na síntese de novas proteínas, associação com cofatores para a produção de derivados de aminoácidos e o catabolismo. O catabolismo dos aminoácidos inclui a remoção de grupos funcionais e a decomposição do esqueleto de carbono. Imagem por Lecturio.Vídeos recomendadosRelevância ClínicaAs anomalias ou défices de proteínas e/ou anomalias relacionadas com o seu metabolismo são responsáveis por inúmeras patologias. Alguns exemplos das mesmas encontram-se listados abaixo. Défices de proteínas
Condições causadas pela acumulação de proteínas danificadas ou mal estruturadas
Anomalias/défices enzimáticos
Anomalias nas proteínas estruturais
Anomalias nas proteínas de transporte
Anomalias na sinalização e nas proteínas que funcionam como recetores
Doenças autoimunes
Referências
Quais os fatores que levam as alterações na estrutura tridimensional de uma proteína?Entre elas estão as interações hidrofóbicas, ligações iônicas, ligações de hidrogênio e formação de pontes dissulfeto.
Quais fatores podem alterar a estrutura de uma proteína?Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa.
O que determina o arranjo tridimensional das proteínas?A estrutura tridimensional de uma proteína ou seja, a forma dessa molécula, é determinada por quatro níveis estruturais, a saber: estrutu- ra primária, estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura quater- nária. A estrutura primária é a sequência de aminoácidos de uma prote- ína.
Quais são os tipos de interações fracas importantes que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas?► As ligações fracas são: ► Pontes de hidrogênio; ► Forças de van der Waals; ► Interação hidrofóbica; ► Ligações iônicas.
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