Quais as forças que mantém a estrutura terciária de uma proteína?

A estrutura das proteínas diferencia-se quanto à quantidade de cadeias peptídicas envolvidas e ao tipo de interação entre elas.

Entre os compostos orgânicos presentes em um organismo vivo, as proteínas são as substâncias encontradas em maior quantidade, representando de 50% a 80% dos tecidos do organismo, por apresentarem uma grande função estrutural.

Na estrutura das proteínas, há apenas quatro elementos químicos: carbono (C), hidrogênio (H), nitrogênio (N) e oxigênio (O). Esses elementos formam unidades moleculares denominadas de aminoácidos.

Assim, na realidade, a estrutura de uma proteína baseia-se na ligação de várias unidades individuais (monômeros) de aminoácidos, os quais são formados por um grupo carboxila e um grupo amino. Essa ligação gera uma grande estrutura, ou seja, uma macromolécula.

A união entre os aminoácidos dá-se por meio de uma ligação peptídica, na qual a carboxila de um aminoácido perde sua hidroxila (grupo OH) e o grupo amino de outro aminoácido perde um hidrogênio, formando uma molécula de água. Em seguida, o carbono da carboxila (ácido carboxílico) une-se ao nitrogênio do grupo amino (amina) do outro aminoácido.

Estrutura primária

A estrutura primária de uma proteína nada mais é que uma sequência de aminoácidos. Essa sequência, como podemos observar na estrutura a seguir, inicia-se no grupo amino (à esquerda) e prossegue até o grupo carboxila (à direita).

Nesse tipo de estrutura, temos uma sequência linear de aminoácidos, não havendo nenhuma ramificação.

Estrutura secundária

A estrutura secundária de uma proteína é o resultado da extensão ou do prolongamento de uma estrutura primária. Assim, à medida que a cadeia peptídica (de aminoácidos) aumenta, uma parte de um aminoácido interage com a de outro, em pontos centrais da estrutura, o que pode acontecer de duas formas:

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• Em forma de folha:

Nesse tipo de forma, as cadeias laterais da proteína interagem entre si, em um mesmo plano.

• Em forma de hélice:

Nesse caso, os resíduos das cadeias de aminoácidos interagem entre si, de forma que a resultante é uma estrutura helicoidal (formato cilíndrico).

Em ambos os casos, as interações entre os aminoácidos podem ocorrer por meio de ligações de hidrogênio ou por pontes de enxofre.

Estrutura terciária

A proteína de estrutura terciária é formada quando duas estruturas secundárias interagem por meio de seus resíduos (átomos de enxofre, de oxigênio ou de hidrogênio, por exemplo), a partir de:

• Forças de atração ou repulsão eletrostática;

• Pontes de hidrogênio;

• Forças de Van der Waals;

• Pontes de dissulfeto.

Estrutura quaternária

Na estrutura quaternária da proteína, há a presença de duas ou mais cadeias peptídicas separadas, formando um arranjo oligomérico que se relaciona por meio de diversas interações, como na estrutura terciária:

• Pontes de hidrogênio;

• Atrações eletrostáticas;

• Interações hidrofóbicas;

• Pontes dissulfeto.

As ligações peptídicas não são os únicos componentes das proteínas a interagir entre si: os grupos constituintes das cadeias laterais (R) também apresentam essa capacidade. A diferença é que as cadeias laterais, além das pontes de hidrogênio, também utilizam outros tipos de força intermolecular. Assim, temos:

Pontes de hidrogênio: ocorrem entre um átomo de H de um grupo hidroxila (-OH) proveniente de um aminoácido específico e o O doa carbonila (C = O) de outro aminoácido.

Ligações hidrofóbicas (ou forças de Van der Waals): ocorrem entre cadeias apolares de aminoácidos como Leu, Ile, Ala, Val e Fen. Imagine que uma proteína rica nesses aminoácidos de cadeia lateral apolar estivesse em meio aquoso. O que aconteceria? Nos pontos da cadeia onde ocorrem as interações hidrofóbicas a cadeia sofre uma "dobra para dentro", visando impedir o contato desse ponto com a água.

Pontes salinas ou interações iônicas: interação devida à atração entre porções carregadas* de sinais opostos presentes nos grupos laterais de dois aminoácidos.
* De onde vem essas cargas? Se você der uma olhada na tabela de aminoácidos, verá que alguns apresentam características ácidas, o que quer dizer que, em água, o grupo -COOH perderá seu H, formando -COO-. Em contrapartida, o grupo -NH2 de aminoácidos de cadeia lateral básica têm tendência de receber um H, quando em água, e formar o íon - NH3+.

Pontes de enxofre ou ligações dissulfeto: o aminoácido cisteína possui grupamentos tiol (-SH) em sua cadeia lateral. Dois resíduos de cisteína podem, assim, interagir originando uma ligação -S-S-, característica da molécula de cistina (dipeptídeo da cisteína). As pontes dissulfeto são, aproximadamente, 10 vezes mais fortes que as citadas acima.

A figura a seguir ilustra uma cadeia polipeptídica na qual ocorrem os quatro tipos de interação acima descritos:

O que mantém a estrutura terciária de uma proteína?

Quais forças mantém as estruturas secundárias e terciárias das proteínas?

Que forças mantém a estrutura de uma proteína?

Quais forças estabilizam as estruturas secundárias das proteínas?