A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como temperatura e pH do meio

Índice

Introdução

Enzimas são classes de proteínas que catalisam as reações metabólicas no organismo. Ou seja, aumentam a velocidade em que uma determinada reação ocorre, de modo que o produto dessa reação seja formado em menos tempo.

Uma das características mais básicas desses biocatalisadores é sua alta especificidade pelo substrato. Isso significa que uma enzima específica, para desempenhar sua função em alguma reação metabólica, precisa se ligar em um substrato também específico.

Além disso, as enzimas não podem ser consumidas ao longo da reação, o que significa que a enzima atuante estará presente no início e no final do processo catalisado.

Esquema de uma reação enzimática mostrando que a enzima não é consumida ao longo da reação de formação dos produtos.

As enzimas atuam em praticamente todos os processos metabólicos de um indivíduo. Geralmente, são pronunciadas com o sufixo ASE, por exemplo:

• Amilases: enzimas que digerem o amido, convertendo-o em sacarídeos menores como maltose;
• Quinases: enzimas que fosforilam um substrato (adicionam grupos fosfatos em moléculas);
• Lipases: enzimas que quebram lipídios;
• Proteases: enzimas que digerem proteínas, convertendo-as em peptídeos e aminoácidos.

📚 Você vai prestar o Enem? Estude de graça com o Plano de Estudo Enem De Boa 📚

O que são enzimas?

Enzimas são biomoléculas que atuam como catalisadores de diversas reações químicas que ocorrem nos organismos vivos.

 As enzimas são, na maioria das vezes, proteínas. Sendo assim, são formadas por longas cadeias de aminoácidos e o arranjo dos aminoácidos é capaz de determinar qual forma essas enzimas vão adquirir. 

Apesar da maioria das enzimas serem proteínas, nem toda enzima é um catalisador de natureza proteica. Existem alguns RNA que atuam como enzimas, sendo denominados ribozimas. 

Qual a função da enzima?

A principal função das enzimas é catalisar reações químicas em nível celular. A catalisação é uma sequência de processos que resultam no aumento da velocidade das reações. As enzimas são as biomoléculas responsáveis por esses processos, acelerando as reações através da diminuição da energia de ativação. Resumidamente, podemos dizer que as enzimas reduzem a quantidade de energia necessária para dar início a uma reação. 

Entretanto, as enzimas são consideradas catalisadores muito específicos, pois elas aceleram as reações de maneira bastante seletiva. Além da seletividade, alguns fatores como pH e temperatura influenciam muito a atividade enzimática. A atividade das enzimas depende de condições ideais e a não ocorrência destas pode resultar em alteração das estruturas das enzimas e também interferir nas reações. 

A função das enzimas é tão importante que um metabolismo sem enzimas seria muito prejudicado. Isso porque, dessa maneira, algumas reações ocorreriam de forma muito lenta. Essa “lentidão” nas reações, em nível celular, pode desencadear uma série de transtornos em um organismo. 

Mecanismo de ação enzimática

Dentro de um organismo, chamamos as sequências de reações de “via metabólica”. Em cada uma dessas vias, as reações são reguladas por uma determinada enzima. Como dito anteriormente, as enzimas atuam de maneira específica. Portanto, cada enzima associa-se apenas com um determinado substrato (reagente sobre o qual a enzima vai agir). 

O complexo enzima-substrato forma-se quando a enzima liga-se ao substrato. No entanto, essa ligação não ocorre em uma região qualquer da molécula mas sim em uma região específica denominada sítio ativo. 

Sendo um tipo de proteína, a função enzimática está totalmente relacionada com sua estrutura. A conformação da enzima precisa ser exata para que o reagente da reação (aqui chamado de substrato) consiga se ligar na região chamada de sítio ativo ou centro ativo. 

O complexo enzima-substrato forma-se quando a enzima liga-se ao substrato. No entanto, essa ligação não ocorre em uma região qualquer da molécula mas sim em uma região específica denominada sítio ativo. Esse modelo de reação é chamado de “modelo chave e fechadura” sendo a enzima a chave e o sítio ativo a fechadura.

O modelo chave e fechadura, no entanto, não é considerado o mais correto atualmente para ilustrar como acontece a ação enzimática. Diversas pesquisas científicas apontam para o fato das ações enzimáticas não serem tão rígidas. Hoje em dia, utiliza-se o conceito de “encaixe induzido”. Nesse modelo, acredita-se que a enzima sofre uma leve mudança estrutural à medida que o substrato entra no sítio ativo. Essa mudança favorece o ajuste entre o sítio ativo e o substrato. Proposto por Koshland e colaboradores, o modelo encaixe induzido é comparado ao aperto de mão: torna-se mais firme após o primeiro contato.

Algumas enzimas precisam ser ativadas por outras moléculas, chamadas de cofatores quando são íons inorgânicos e de coenzimas quando são moléculas orgânicas, como as vitaminas. Esses ativadores enzimáticos agem alterando a conformação protéica, de modo que o sítio ativo tenha afinidade pelo substrato a se ligar.

Uma vez ligados, o complexo enzima + substrato reage para a formação do(s) produto(s), com a enzima acelerando essa reação.

O encaixe entre enzima e substrato é fundamental para a eficácia da atividade enzimática. Por isso, a reação é específica. É importante ressaltar que a enzima NÃO promove a reação, ela apenas acelera uma reação que aconteceria naturalmente.

Mecanismo de ação enzimática em que uma enzima, após ser ativada por um cofator, se liga ao substrato e forma o complexo enzima+substrato e, então, reage formando o produto final, que se desliga da enzima.

Em termos químicos, para que uma determinada ação ocorra, uma quantidade de energia precisa ser fornecida para o complexo. Essa energia necessária é chamada de Energia de ativação. As enzimas agem diminuindo essa energia de ativação.

Com isso, o substrato precisa de menos energia para reagir, e os produtos são, portanto, gerados em menos tempo.

Gráfico da energia necessária para que uma reação qualquer ocorra. Em azul, a reação sem a ação enzimática e, em vermelho, com a ação enzimática. É possível notar que a energia de ativação (linhas azul e vermelha na vertical) da reação contendo enzima é menor que a reação sem a enzima.

A produção e o desenvolvimento das enzimas 

A produção de enzimas é a chave da biotecnologia atualmente. Como dito anteriormente, as enzimas exercem uma atividade extremamente importante dentro dos organismos vivos. Por isso, poder produzir essas moléculas pode ser extremamente valioso no que diz respeito ao tratamento de doenças metabólicas, por exemplo.

Existem diversos medicamentos que podem inibir, estimular e até mesmo imitar a ação das enzimas em algumas reações. Além disso, atualmente algumas empresas estão investindo na produção de enzimas para uso em processos industriais já que o uso dessas biomoléculas diminui gastos, aumenta o rendimento, além de promover processos que agridem menos o meio ambiente. 

Fatores que influenciam na atividade enzimática

As reações mediadas por enzimas podem sofrer condições adversas no meio em que se encontram, e isso se reflete na eficácia dessas reações e nos produtos formados. Alguns fatores como temperatura e pHafetam a atividade enzimática.

🎓 Você ainda não sabe qual curso fazer? Tire suas dúvidas com o Teste Vocacional Grátis do Quero Bolsa 🎓

Temperatura 

O aumento de temperatura promove maior agitação entre átomos e moléculas, isso não é diferente com as enzimas.

Temperaturas muito baixas dificultam a movimentação e interação das moléculas, assim como temperaturas elevadas que podem quebrar ligações mais fracas, fazendo com que a enzima, que é uma proteína, perca suas estruturas quaternária, terciária e secundária.

Gráfico da influência da temperatura na velocidade da ação enzimática. As enzimas humanas, geralmente, operam com temperatura ótima entre 36 e 37 °C.

Dentro da faixa de temperatura que uma enzima consegue atuar, há um ponto conhecido como temperatura ótima,em que sua atividade é máxima, ou seja, a enzima opera com aceleração máxima da reação, e a formação do produto ocorre no menor tempo possível.

Temperaturas mais elevadas que a temperatura ótima quebram as ligações protéicas, fazendo com que a enzima perca suas estruturas. As enzimas humanas geralmente operam em temperatura corporal a 36 ºC. 

PH

Assim como ocorre com a temperatura, cada enzima opera em uma variação de pH específica. O chamado pH ótimo é o pH em que a atividade enzimática é máxima.

Gráfico da influência do pH na velocidade da ação de três enzimas diferentes. A Pepsina, que tem ação em pH ácido, a tripsina, que tem ação em pH básico, e a amilase salivar, que age em pH neutro.

PHs distantes dopH ótimo alteram as ligações interespecíficas da molécula, comprometendo desde sua estrutura e função à inativação enzimática completa.

Uma vez que a enzima retorna para a faixa de pH em que desempenha função, suas estruturas são refeitas e sua função restabelecida. 

As enzimas humanas podem operam em pH neutro (7), embora existam proteínas operando em pH ácido (enzimas que operam no estômago, em pHs próximos de 2) ou em pH básico (enzimas operando no Duodeno, com pH próximo de 9 ou 10).

🎯 Simulador de Notas de Corte Enem: Descubra em quais faculdades você pode entrar pelo Sisu, Prouni ou Fies 🎯

Concentração de Substrato

A velocidade de uma reação enzimática também dependerá da quantidade de substrato presentes no meio.

Como a enzima, para atuar, depende da ligação com o substrato, pequenas concentrações de substrato dificultam a interação com as enzimas contidas no meio, determinando, assim, baixa velocidade de reação.

Em contrapartida, elevadas quantidades de substrato aumentam as chances de interação com as moléculas enzimáticas presentes no meio, de forma que também aumenta a velocidade de reação.

A concentração de substrato também é um fator que influencia na velocidade de reação.

A concentração de substrato influencia na velocidade de reação até um ponto máximo, chamado ponto de saturação.

Passado deste ponto de saturação, as enzimas estarão todas ligadas nos substratos, catalisando as reações na máxima velocidade que conseguem. Dessa forma, mesmo elevando a concentração de substrato, a velocidade de reação permanece constante.

Inibidores

Outras substâncias podem atuar na reação, inibindo a atividade enzimática. Os chamados inibidores diminuem a velocidade de reação e podem operar de forma competitiva ou não competitiva.

Os inibidores competitivos possuem estrutura química semelhante ao substrato da enzima, de forma que consegue “competir” com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. Com isso, parte das moléculas enzimáticas presentes no meio se ligam nesses inibidores, não formando produto e impossibilitando o substrato de se ligar.

Os inibidores não competitivos não se ligam no mesmo sítio ativo do substrato, mas sim em outro sítio ativo presente na enzima. Operam alterando a conformação enzimática, de modo que o sítio ativo em que o substrato se ligaria fique inativo ou inacessível.

🎓 Você ainda não sabe qual curso fazer? Tire suas dúvidas com o Teste Vocacional Grátis do Quero Bolsa 🎓 

Plano de estudo gratuito