Qual a principal função das enzimas?

Índice

Introdução

Enzimas são classes de proteínas que catalisam as reações metabólicas no organismo. Ou seja, aumentam a velocidade em que uma determinada reação ocorre, de modo que o produto dessa reação seja formado em menos tempo.

Uma das características mais básicas desses biocatalisadores é sua alta especificidade pelo substrato. Isso significa que uma enzima específica, para desempenhar sua função em alguma reação metabólica, precisa se ligar em um substrato também específico.

Além disso, as enzimas não podem ser consumidas ao longo da reação, o que significa que a enzima atuante estará presente no início e no final do processo catalisado.

As enzimas atuam em praticamente todos os processos metabólicos de um indivíduo. Geralmente, são pronunciadas com o sufixo ASE, por exemplo:

• Amilases: enzimas que digerem o amido, convertendo-o em sacarídeos menores como maltose;
• Quinases: enzimas que fosforilam um substrato (adicionam grupos fosfatos em moléculas);
• Lipases: enzimas que quebram lipídios;
• Proteases: enzimas que digerem proteínas, convertendo-as em peptídeos e aminoácidos.

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Mecanismo de ação enzimática

Sendo um tipo de proteína, a função enzimática está totalmente relacionada com sua estrutura. A conformação da enzima precisa ser precisa para que o reagente da reação (aqui chamado de substrato) consiga se ligar na região chamada de sítio ativo ou centro ativo. 

Algumas enzimas precisam ser ativadas por outras moléculas, chamadas de cofatores quando são íons inorgânicos e de coenzimas quando são moléculas orgânicas, como as vitaminas. Esses ativadores enzimáticos agem alterando a conformação protéica, de modo que o sítio ativo tenha afinidade pelo substrato a se ligar.

Uma vez ligados, o complexo enzima + substrato reage para a formação do(s) produto(s), com a enzima acelerando essa reação.

O encaixe entre enzima e substrato é fundamental para a eficácia da atividade enzimática. Por isso, a reação é específica. É importante ressaltar que a enzima NÃO promove a reação, ela apenas acelera uma reação que aconteceria naturalmente.

Mecanismo de ação enzimática em que uma enzima, após ser ativada por um cofator, se liga ao substrato e forma o complexo enzima+substrato e, então, reage formando o produto final, que se desliga da enzima.

Em termos químicos, para que uma determinada ação ocorra, uma quantidade de energia precisa ser fornecida para o complexo. Essa energia necessária é chamada de Energia de ativação. As enzimas agem diminuindo essa energia de ativação.

Com isso, o substrato precisa de menos energia para reagir, e os produtos são, portanto, gerados em menos tempo.

Gráfico da energia necessária para que uma reação qualquer ocorra. Em azul, a reação sem a ação enzimática e, em vermelho, com a ação enzimática. É possível notar que a energia de ativação (linhas azul e vermelha na vertical) da reação contendo enzima é menor que a reação sem a enzima.

Fatores que influenciam na atividade enzimática

As reações mediadas por enzimas podem sofrer condições adversas no meio em que se encontram, e isso se reflete na eficácia dessas reações e nos produtos formados. Alguns fatores como temperatura e pH afetam a atividade enzimática.

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Temperatura 

O aumento de temperatura promove maior agitação entre átomos e moléculas, isso não é diferente com as enzimas.

Temperaturas muito baixas dificultam a movimentação e interação das moléculas, assim como temperaturas elevadas que podem quebrar ligações mais fracas, fazendo com que a enzima, que é uma proteína, perca suas estruturas quaternária, terciária e secundária.

Gráfico da influência da temperatura na velocidade da ação enzimática. As enzimas humanas, geralmente, operam com temperatura ótima entre 36 e 37 °C.

Dentro da faixa de temperatura que uma enzima consegue atuar, há um ponto conhecido como temperatura ótima, em que sua atividade é máxima, ou seja, a enzima opera com aceleração máxima da reação, e a formação do produto ocorre no menor tempo possível.

Temperaturas mais elevadas que a temperatura ótima quebram as ligações protéicas, fazendo com que a enzima perca suas estruturas. As enzimas humanas geralmente operam em temperatura corporal a 36 ºC. 

PH

Assim como ocorre com a temperatura, cada enzima opera em uma variação de pH específica. O chamado pH ótimo é o pH em que a atividade enzimática é máxima.

Gráfico da influência do pH na velocidade da ação de três enzimas diferentes. A Pepsina, que tem ação em pH ácido, a tripsina, que tem ação em pH básico, e a amilase salivar, que age em pH neutro.

PHs distantes do pH ótimo alteram as ligações interespecíficas da molécula, comprometendo desde sua estrutura e função à inativação enzimática completa.

Uma vez que a enzima retorna para a faixa de pH em que desempenha função, suas estruturas são refeitas e sua função restabelecida. 

As enzimas humanas podem operam em pH neutro (7), embora existam proteínas operando em pH ácido (enzimas que operam no estômago, em pHs próximos de 2) ou em pH básico (enzimas operando no Duodeno, com pH próximo de 9 ou 10).

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Concentração de Substrato

A velocidade de uma reação enzimática também dependerá da quantidade de substrato presentes no meio.

Como a enzima, para atuar, depende da ligação com o substrato, pequenas concentrações de substrato dificultam a interação com as enzimas contidas no meio, determinando, assim, baixa velocidade de reação.

Em contrapartida, elevadas quantidades de substrato aumentam as chances de interação com as moléculas enzimáticas presentes no meio, de forma que também aumenta a velocidade de reação.

A concentração de substrato também é um fator que influencia na velocidade de reação.

A concentração de substrato influencia na velocidade de reação até um ponto máximo, chamado ponto de saturação.

Passado deste ponto de saturação, as enzimas estarão todas ligadas nos substratos, catalisando as reações na máxima velocidade que conseguem. Dessa forma, mesmo elevando a concentração de substrato, a velocidade de reação permanece constante.

Inibidores

Outras substâncias podem atuar na reação, inibindo a atividade enzimática. Os chamados inibidores diminuem a velocidade de reação e podem operar de forma competitiva ou não competitiva.

Os inibidores competitivos possuem estrutura química semelhante ao substrato da enzima, de forma que consegue “competir” com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. Com isso, parte das moléculas enzimáticas presentes no meio se ligam nesses inibidores, não formando produto e impossibilitando o substrato de se ligar.

Os inibidores não competitivos não se ligam no mesmo sítio ativo do substrato, mas sim em outro sítio ativo presente na enzima. Operam alterando a conformação enzimática, de modo que o sítio ativo em que o substrato se ligaria fique inativo ou inacessível.

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