Qual é a energia de ativação na presença de catalisador?

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Introdução

Catalisadores são substâncias que podem acelerar uma reação química ou biológica sem que sofram alteração permanente, ou seja, sem serem consumidas durante a reação.

Os catalisadores biológicos, produzidos pelas células, são conhecidos como enzimas. Eles são altamente específicos e são utilizados para transformar os nutrientes em substâncias que possam ser usadas pelas células. As enzimas são consideradas os principais catalisadores biológicos, sendo, geralmente, proteínas. Alguns exemplos de enzimas são a amilase, a lipase, a desidrogenase, dentre outras.

A atividade ótima de cada enzima irá depender do pH (potencial hidrogeniônico) e da temperatura do meio; da especificidade, isto é, cada enzima atuará sobre um determinado substrato; da concentração enzimática; da concentração do substrato; etc.

Temperaturas muito altas podem causar a desnaturação enzimática, enquanto baixas temperaturas podem causar a sua inativação.

A especificidade de uma enzima é determinada por meio do seu tamanho e da sua forma tridimensional, que formam regiões de afinidade com os reagentes ou substratos. Essa complementaridade é conhecida como combinação chave-fechadura.

De uma forma geral, quanto maior a concentração das moléculas de enzima, ou seja, quanto maior o teor enzimático, maior será a velocidade da reação, seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as enzimas.

O aumento na concentração do substrato causa um aumento na velocidade da reação até atingir um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no meio. A partir do momento em que todas as enzimas se encontram ocupadas, o aumento do teor de substrato não acarretará em mudanças na velocidade da reação.

Cada enzima apresentará, também, um pH ótimo para funcionar adequadamente. No estômago, por exemplo, as pepsinas trabalham melhor em meio ácido, com pH por volta de 2, considerado muito baixo.

Já os catalisadores não biológicos são substâncias químicas, geralmente inorgânicas, que causam um aumento na velocidade das reações químicas. Como exemplo, podemos citar o sulfato de manganês, que catalisa positivamente a reação do ácido oxálico com o permanganato de potássio, em meio ácido.

Os catalisadores permitem que as reações ocorram com menor fornecimento de energia de ativação e de uma forma mais rápida. A figura abaixo representa duas reações que foram realizadas na presença do catalisador e sem o uso de catalisador. Perceba que a energia necessária para que a reação ocorresse (Ea, energia de ativação) foi menor para a reação com o uso de catalisador.

O interessante de se utilizar um catalisador é que ele não irá aumentar o rendimento da reação, mas produzirá a mesma quantidade de produtos em um menor intervalo de tempo. Além disso, o catalisador não altera a entalpia da reação (ΔH).

Outra observação é que o catalisador irá diminuir a energia de ativação tanto da reação direta quanto da inversa, acelerando, assim, ambas as reações. Assim, não ocorre a alteração do equilíbrio das reações pelo uso de catalisadores, apenas no tempo para que o sistema alcance o equilíbrio, que sempre será menor na presença dos catalisadores.

Em grande parte das vezes, a utilização de enzimas causa um aumento na velocidade das reações na ordem de 106 a 1012 vezes em comparação à velocidade das reações sem o uso de catalisadores. As enzimas podem ser classificadas baseando-se no tipo de reações que catalisam.

Os catalisadores são amplamente utilizados em reações orgânicas devido à alta massa molar das substâncias moleculares, que acabam tornando as reações muito lentas. São também muito importantes em diversos processos, podendo ser usados industrialmente. 

Como exemplos, temos o conversor catalítico utilizado no sistema de escapamento de automóveis com o intuito de acelerar a conversão de gases poluentes em substâncias menos tóxicas; o uso de catálise heterogênea na fabricação de margarinas, na síntese de fertilizantes, dentre outros.